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Enzyme - Enzymreaktion - Coenzyme

Skript 2001 4 Seiten

Biologie - Mikrobiologie, Molekularbiologie

Leseprobe

Inhaltsverzeichnis

1. Was sind Enzyme?
1.1. Definition
1.2. Bedeutung
1.3. Aufbau

2. Die enzymatische Reaktion
2.1. Ablauf der Reaktion
2.2. Substrat- und Reaktionsspezifität
2.3. Enzymaktivität
2.4. Abhängigkeit der Enzymaktivität von Temperatur und pH-Wert

3. Enzymhemmung
3.1. Kompetitive Hemmung
3.2. Nichtkompetitive Hemmung

4. Coenzyme
4.1. Allgemein
4.2. Wasserstofftransport
4.3. Energietransport

1. Was sind Enzyme?

1.1.

Enzyme sind Eiweißstoffe, die für alle Stoffwechselreaktionen als Biokatalysatoren von Bedeutung sind.

1.2.

Sie erhöhen die Reaktionsgeschwindigkeit durch Senkung der Aktivierungsenergie, so dass die Reaktionen zum Beispiel bei Zimmertemperatur ablaufen können.

1.3.

Alle Enzyme sind Eiweißketten, die kompliziert gefaltet sind. In einer meist taschenartigen Vertiefung des Proteins liegt das aktive Zentrum. Hier findet die chemische Reaktion statt. Das Molekül, das hier umgesetzt wird, heißt Substratmolekül.

2. Die enzymatische Reaktion

2.1.

Das Substratmolekül geht eine lockere Verbindung mit dem Enzym ein. Diese Verbindung wird als Enzym-Substrat-Komplex bezeichnet. Dabei wird die räumliche Struktur des Substrats vom Enzym verändert, wodurch Bindungen gelockert werden. Der Komplex zerfällt in einer weiteren Reaktion in die Produkte, wobei das Enzym wieder frei wird. Die Reaktion zwischen Enzym und Substrat wird mit dem Schlüssel-Schloss-Prinzip verglichen.

2.2.

Enzyme sind substrat- und reaktionsspezifisch, d.h. jedes Enzym katalysiert nur ein bestimmtes (spezifisches) Substrat und dann auch meist nur eine einzige Reaktion des Substratmoleküls.

2.3.

Die Geschwindigkeit, mit der die Substratumsetzung erfolgt (Enzymaktivität), hängt unter anderem auch von der Substratkonzentration ab. Solange nicht alle Enzyme von Substratmolekülen besetzt sind, lässt sich die Geschwindigkeit durch die Erhöhung der Substratkonzentration steigern.

2.4.

Bei enzymkatalysierten Prozessen steigt die Temperatur zunächst an (wie bei allen chemischen Reaktionen). Damit erhöht sich auch die Reaktionsgeschwindigkeit/Enzymaktivität (RGT-Regel); diese ist jedoch durch die Temperaturempfindlichkeit des Reaktionsenzyms begrenzt. Daraus folgt das alle Enzyme ein Temperaturoptimum zeigen.

Ebenso wird die enzymatische Reaktion vom pH-Wert beeinflusst. So arbeiten Enzyme im Verdauungstrakt (zum Beispiel Pepsin) bei einem pH-Wert von 1,5 am besten, während _- Amylase im Mund einen pH-Wert von 7 bevorzugt; und Trypsin im Dünndarm hat sein Optimum auf einen basischen Wert von 8 eingepegelt. Somit zeigen alle Enzyme ein pH- Optimum.

3. Enzymhemmung

3.1.

In einer Lösung kommt neben dem Enzym und dem Substrat noch ein Inhibitor (Hemmstoff) vor. Dieser Inhibitor ist chemisch ähnlich aufgebaut wie das Substrat. Er kann somit das Enzym besetzten und für das Substrat unzugänglich machen. Ob das Substrat oder der Inhibitor dass Enzym besetzt hängt allein von der Konzentration ab. Je höher die Konzentration des Inhibitors ist umso mehr Enzyme werden blockiert. Somit konkurrieren Substrat und Inhibitor um den Platz am aktiven Zentrum. Dies nennt man kompetitive Hemmung.

3.2.

Es gibt auch Enzyme die von Molekülen gehemmt werden, die keine strukturelle Ähnlichkeit mit dem Substrat haben. Diese Enzyme haben neben dem aktiven Zentrum noch eine zweite Bindungsstelle, an welcher sich die ,,fremde" Substanz (der Inhibitor; meist Schwermetall- Ionen) anlagert. Dadurch wird die räumliche Struktur des Enzyms verändert, was die katalytische Funktion beeinflusst. Diese Hemmung nennt man nichtkompetitive Hemmung.

Anmerkung: Beide Vorgänge sind reversibel (können rückgängig gemacht werden).

4. Coenzyme

4.1.

Coenzyme sind aus einem großen proteinhaltigem und einem geringeren nichtproteinhaltigen Anteil aufgebaut. Der nichtproteinhaltige Teil ist auch Teil des aktiven Zentrums und heißt Coenzym. Im Gegensatz zum Proteinhaltigen Teil wird das Coenzym bei der Reaktion verändert. Es übernimmt bei der Enzymreaktion das Substrat oder einen Teil davon. Erst in einer weiteren Reaktion wird das Coenzymmolekül wieder regeneriert. Da die Coenzyme sich direkt an der Reaktion beteiligen und dabei chemisch verändert werden, heißen sie auch Cosubstrate.

Coenzyme können vom Körper nicht selbst gebildet werden, sondern müssen über die Nahrung aufgenommen werden. Sie werden in Wasserstoff übertragende und Energie übertragende Coenzyme unterschieden.

4.2.

In Muskelzellen entsteht bei starker Belastung aus Brenztraubensäure Milchsäure. Dabei wird auf Brenztraubensäure Wasserstoff übertragen. Sie wird zu Milchsäure reduziert (Reduktion = Elektronenaufnahme). Der Wasserstoff stammt vom Wasserstoff übertragenden Coenzym NAD+ (Nicotinamid-adenin-dinucleotid). Dieses wird bei Stoffwechselvorgängen wieder zu NADH+H+ reduziert in dem es als Wasserstoffakzeptor dient (Akzeptor kann immer einen bestimmten Stoff aufnehmen, an sich binden und auch wieder abgeben).

4.3.

Beim Abbau der Glucose in den Körperzellen wird Energie frei, während bei der Arbeit in den Muskelzellen Energie verbraucht wird. Daraus ergibt sich das Problem des Energietransports und der Energiespeicherung. Als Transport- und Speicherstoff dient hierbei das Coenzym ATP (Adenosintriphosphat). Es enthält drei (tri) Phosphatgruppen. Die Energie des ATP liegt in zwei chemischen Bindungen der Triphosphateinheit. Sie wird bei der Spaltung der Bindungen wieder frei. Wird also von ATP ein Phosphatrest abgespalten, so entsteht ADP (Adenosindiphosphat). Die dabei freiwerdende Energie kann nun für ablaufende Reaktionen genutzt werden.

Die Synthese (Herstellung) von ATP ist also ein endergonischer (unter Energieaufwand) Prozess, und die Hydrolyse (Abbau) von ATP ein exergonischer (unter Energieabgabe) Prozess.

Details

Seiten
4
Jahr
2001
Dateigröße
360 KB
Sprache
Deutsch
Katalognummer
v99451
Note
Schlagworte
Enzyme Enzymreaktion Coenzyme

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Titel: Enzyme - Enzymreaktion - Coenzyme