Aminosäuren und ihre Aufgaben im menschlichen Organismus

INHALTSVERZEICHNIS

1 Zielsetzung der Arbeit

2 Eigenschaften von Aminosäuren
2.1 Strukturelle Merkmale und physikalische Eigenschaften von Aminosäuren ...
2.2 Kategorisierung von Aminosäuren
2.2.1 Proteinogene Aminosäuren
2.2.2 Nicht-proteinogene Aminosäuren
2.3 Auswirkung des pH-Wertes auf Aminosäuren

3 Aminosäuren als Proteine
3.1 Proteine
3.2 Die Peptidbindung
3.3 Struktur von Proteinen
3.3.1 Primärstruktur
3.3.2 Sekundär- und Tertiärstruktur
3.3.3 Quartärstruktur
3.4 Strukturbildung, Strukturerhalt und Strukturwiederherstellung

4 Funktionen von Proteinen im menschlichen Organismus
4.1 Enzymatische Katalyse
4.2 Abwehrmechanismen und Regulation
4.3 Speicherung sowie Stütz- und Strukturfunktionen
4.4 Bewegung
4.5 Transport

5 Aminosäuren im menschlichen Körper
5.1 Aminosäuremetabolismus
5.2 Ausgewählte wichtige Proteine
5.2.1 Hämoglobin und Myoglobin
5.2.2 Keratin und Kollagen
5.2.3 Myosin und Actin

6 Aminosäurekomplettprofil des Blutes

7 Schluss

8 Anhang
8.1 Bibliographie
8.2 Abbildungsverzeichnis

1 ZIELSETZUNG DER ARBEIT

Den Begriff der „ minosäure“ hört man in den letzten Jahren immer häufiger, ob in der Zeitung, im Internet oder beim Sport. Auch in der Schule ist die Aminosäure ein Terminus, der in zahlreichen Fächern, vom Chemieunterricht bis hin zur Biologie, thematisiert wird. Doch selten wird erklärt wieso Aminosäuren eine so zentrale Rolle im Leben eines jeden Menschen spielen. Einerseits sind Aminosäuren Heilmittel und Motor unseres Körpers, andererseits Auslöser von Krankheiten und Bestandteil vieler Gifte. Aminosäuren übernehmen wichtige Aufgaben im Blut, wie beispielsweise den Sauerstofftransport, sie sind Grundlage für die Bildung zahlreicher Biomoleküle, besitzen stoffwechselregulierende Eigenschaften und sind essenziell für die Erregerbekämpfung durch das Immunsystem. Sie wirken noch in zahlreichen anderen Bereichen des menschlichen Organismus, wie zum Beispiel in der Muskulatur und der Haut.

In vorliegender Arbeit soll grundlegendes Wissen über Aminosäuren, ihre Funktionsweise und ihre Bedeutung für ein gesundes Leben vermittelt werden. Außerdem werden die Folgen eines Mangels einzelner Aminosäuren erläutert und die Notwendigkeit diesen mit Nahrungsergänzungsmitteln zu beheben, abgewogen.

Als Abschluss wird ein Aminosäureprofil ausgewertet und analysiert.

2 EIGENSCHAFTEN VON AMINOSÄUREN

2.1 Strukturelle Merkmale und physikalische Eigenschaften von Aminosäuren

Es sind aktuell mehr als 260 natürlich vorkommende Aminosäuren nachgewiesen, alle sind dabei gekennzeichnet durch bestimmte Eigenschaften sowie charakteristische, stets gleiche, Molekülgruppen. Reine Aminosäuren liegen als weißer, kristalliner, gut wasserlöslicher, hitzebeständiger Feststoff vor. lle besitzen ein zentrales α- Kohlenstoffatom, an das eine Aminogruppe, eine Carboxylgruppe, ein Wasserstoffatom und ein, je nach Aminosäure unterschiedlicher, Rest gebunden sind. Der Mensch nimmt Aminosäuren entweder in Form von Proteinen aus der Nahrung oder einzeln synthetisiert als Nahrungsergänzung auf.¹

Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten

Abbildung 1, Galuschka (2009), S. 19 Abb. 2.1, Grundstruktur der α-Aminosäuren

Das α-Kohlenstoffatom beinahe aller Aminosäuren ist ein asymmetrisches Kohlenstoffatom, stellt also ein Chiralitätszentrum dar. Deshalb existieren zwei Stereoisomere jeder Aminosäure, die D- und L-Aminosäuren. Eine Ausnahme ist Glycin, dessen Rest aus einem einzelnen Wasserstoffatom besteht, welches folglich kein Chiralitätszentrum am zentralen C2 Kohlenstoffatom besitzt.²

2.2 Kategorisierung von Aminosäuren

2.2.1 Proteinogene Aminosäuren

Bei der Proteinbiosynthese (siehe Kapitel 5.1) werden 20 sogenannte proteinogene Aminosäuren verarbeitet. Die Eigenschaften dieser Standardaminosäuren unterscheiden sich je nach Seitenkette. Die Reihenfolge, welche die einzelnen Aminosäuren, in der Polypeptidkette (siehe Kapitel 3.2) einnehmen bestimmt später die Funktion und räumliche Struktur des im Körper aktiven Proteins. Der menschliche Organismus kann, bis auf acht, alle proteinogenen Aminosäuren selbst herstellen. „Diese [acht΁ essenziellen minosäuren müssen mit der Nahrung aufgenommen werden. Pflanzen und Bakterien können jede proteinogene Aminosäure produzieren.“ ³ Zu den essenziellen Aminosäuren zählen Isoleucin, Leucin, Lysin, Methionin, Phenylalanin, Threonin, Tryotophan und Valin.⁴

Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten

Abbildung 2 , chemgapedia.de, Proteinogene Aminosäuren, http://www.chemgapedia.de/vsengine/vlu/vsc/de/ch /8/bc/vlu/proteine/aminosaeuren.vlu/Page/vsc/de/ch/8/bc/proteine/aminos_u_einleit/aufbau3.vscml.html

Die proteinogenen Aminosäuren lassen sich weiterhin untergliedern in Aminosäuren mit unpolaren Seitenketten, mit geladenen unpolaren Seitenketten und solche mit ungeladenen polaren und aromatischen Seitenketten. „Die unpolaren aliphatischen Aminosäuren wie Alanin, Valin, Leucin und Isoleucin stabilisieren die Proteinstruktur über die Ausbildung hydrophober Wechselwirkungen“.⁵ Polare Aminosäuren sind in Membranproteinen häufig ins Proteininnere gerichtet um Poren zu bilden, welche hydrophile Moleküle lipophile Membranen durchqueren lassen.⁶

2.2.2 Nicht-proteinogene Aminosäuren

Auch nicht-proteinogene Aminosäuren haben einige wichtige Aufgaben im menschlichen Organismus, so fungieren einige Aminosäuren, beziehungsweise deren Derivate, als chemische Botenstoffe. ls Beispiele sind γ-Aminobuttersäure und Dopamin zu nennen, beides Neurotransmitter. Auch Melanin, das für die dunkle Farbe von Haut und Haaren verantwortlich ist besteht aus polymerisierten Tyrosinderivaten.⁷

2.3 Auswirkung des pH-Wertes auf Aminosäuren

Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten

Abbildung 3, Munk (2008), Seite 44, Titrationskurve von Glycin

„Die α- minogruppe und die α-Carboxylgruppe können in Abhängigkeit vom pH-Wert ionisiert vorliegen.“ ⁸ Bei niedrigerem pH-Wert liegt die Aminogruppe protoniert vor und die Aminosäure ist postiv geladen. Bei hohem pH-Wert, also im basischen Milleu sind die Carboxyl- und Aminogruppe deprotoniert, und folglich ist das Molekül negativ geladen. Der Punkt, an dem die Aminogruppe protoniert, und die Carboxylgruppe deprotoniert sind, heißt Isoelektrischer Punkt (pI). An diesem hat die Aminosäure eine negative und eine postive Ladunung, ist also insgesamt ungeladen, sie ist ein Zwitterion.

3 AMINOSÄUREN ALS PROTEINE

3.1 Proteine

Proteine sind Makromoleküle, das heißt, sie bestehen aus vielen kleinen Bausteinen, den Aminosäuren. Diese sind über Peptidbindungen verbunden (siehe Kapitel 3.2). In einem Protein können mehrere tausend Aminosäuren gebunden sein, dabei werden jedoch normalerweise nur die 20 proteinogenen Aminosäuren verwendet (siehe Kapitel 2.2.1). Der Mechanismus der Proteinbildung aus Aminosäuren innerhalb des menschlichen Organismus wird als Proteinbiosynthese bezeichnet (siehe Kapitel 5.1).⁹ Aminosäuren sind nicht die einzigen Moleküle in Proteinen, es können auch Kohlenhydrate, Lipide oder Metallionen gebunden sein.

3.2 Die Peptidbindung

Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten

Abbildung 4 Galuschka (2009), S.25 2.13, Die Peptidbindung

Wie in Kapitel 3.1 beschrieben wird ein Protein von mehreren durch Peptidbindungen verknüpften Aminosäuren gebildet. Der Begriff Peptidbindung steht für eine Säureamidbindung. Hierbei wird die α-Carboxylgruppe einer minosäure mit der α- Aminogruppe einer anderen Aminosäure verknüpft und ein Wassermolekül abgespalten.¹⁰

Für die Beschreibung der Aminosäuren-Abfolge in einem Protein wird die Aufzählung am Polypeptidkettenende mit der Aminogruppe (Aminoende / N-Terminus) begonnen und mit der Carboxylgruppe (Carboxylende / C-Terminus) beendet. „ us dem Peptidrückgrad ragen die verschiedenen Seitenketten der Aminosäuren heraus, deren Eigenschaften für die weitere Faltung de Proteins entscheidend sind.“ ¹¹ Da die Peptidbindung unbeweglich ist, ist die Struktur eines Proteins klar definiert. Als Säureamidbindung ist die C-N-Peptidbindung mesomeriestabilisiert und weist ca. 40% Doppelbindungscharakter auf.

3.3 Struktur von Proteinen

Proteine bilden aufgrund der Wechselwirkungen verschiedener Molekülabschnitte miteinander komplexe dreidimensionale Strukturen aus. Diese werden durch verschiedenen Organisationsebenen beschrieben.

Die Reihenfolge der Aminosäuren, d.h. die Aminosäuresequenz der Polypeptidkette wird als Primärstruktur bezeichnet. Aus dieser linearen zweidimensionalen Primärstruktur entstehen zunächst einzelne typische dreidimensionale Strukturelemente, die Sekundärstrukturen, die sich dann zur vollständigen räumlichen Gestalt eines Proteins, der Tertiärtstruktur arrangieren. Darüber hinaus können sich Einzelproteine zu einem funktionellen Protein und übergeordneten Proteinkomplex zusammenlagern, der dann als Quartärstruktur bezeichnet wird[...]¹²

3.3.1 Primärstruktur

Die Primärstruktur bezeichnet die Abfolge der einzelnen Aminosäuren in einem Protein, also die Aminosäuresequenz. Diese bestimmt die spätere räumliche Struktur des Proteins. Nachgewiesen wurde dieser Umstand, indem man die strukturgebenden Wechselwirkungen mit bestimmten denaturierenden Stoffen, den Agenzien, kurzzeitig aufgehoben hat. Bei Entfernung der Agenzien nahm das Protein wieder seine ursprüngliche Struktur an.¹³

[...]

¹ Vgl. Galuschka (2009), Biochemie für Ahnungslose, Stuttgart, S.18f.

² Vgl. Munk (2008), Taschenlehrbuch Biologie. Biochemie • Zellbiologie, Stuttgart, S.123

³ Galuschka (2009), Biochemie für Ahnungslose, Stuttgart, S.18

⁴ Vgl. Munk (2008), Taschenlehrbuch Biologie. Biochemie • Zellbiologie, Stuttgart, S.126

⁵ Munk (2008), Taschenlehrbuch Biologie. Biochemie • Zellbiologie, Stuttgart, S.125

⁶ Vgl. Ebd., S.126

⁷ Vgl. Ebd., S.128

⁸ Galuschka (2009), Biochemie für Ahnungslose, Stuttgart, S.22

⁹ Vgl. Munk (2008), Taschenlehrbuch Biologie. Biochemie • Zellbiologie, Stuttgart, S.122

¹⁰ Vgl. Galuschka (2009), Biochemie für Ahnungslose, Stuttgart, S.24

¹¹ Munk (2008), Taschenlehrbuch Biologie. Biochemie • Zellbiologie, Stuttgart, S.129

¹² Munk (2008), Taschenlehrbuch Biologie. Biochemie • Zellbiologie, Stuttgart, S.129

¹³ Vgl. Galuschka (2009), Biochemie für Ahnungslose, Stuttgart, S.26