Mehr Proteine für mehr Gesundheit und weniger Übergewicht?

Mehr Proteine für mehr Gesundheit und weniger Übergewicht?

von Dr. h.c. (AM) Sven-David Müller, MSc.

Im Vergleich zu Kohlenhydraten und Fetten führen Proteine, die umgangssprachlich als Eiweiße bezeichnet werden, ein Schattendasein in der öffentlichen Wahrnehmung und auch in der Ernährungsmedizin. Insbesondere in der Prophylaxe und Therapie von Übergewicht und Adipositas kommen Proteine praktisch nicht vor. Aber haben diese Nährstoffe keine Auswirkung auf die Körpergewichtsentwicklung. Die Zufuhr-Empfehlung der Deutschen Gesellschaft für Ernährung (DGE) e. V. wird praktisch von allen Menschen in Deutschland eingehalten. Aber reichen 0,8 Gramm Eiweiß pro Körperkilogramm tatsächlich aus? Und ist es gefährlich, mehr Eiweiß zuzuführen? Gerade in der Diätdiskussion geht es praktisch immer um Low- oder High Carb oder Fat. Aktuelle wissenschaftliche Erkenntnisse zeigen jedoch, dass gerade den Proteinen in der Gesunderhaltung und der Beeinflussung des Körpergewichts eine große Bedeutung zukommt.

Der Name Protein leitet sich vom griechischen Wort „Proteno = ich nehme den ersten Platz ein" ab. Proteine oder Eiweiße sind wesentlicher Bestandteil aller lebenden Organismen. Natürlich auch dem Menschen und anderen Säugetieren. Neben den Kohlenhydraten und Fetten zählen sie zu den Makronährstoffen. Eiweiße nehmen unter diesen Nährstoffen eine Sonderstellung ein. Da der Mensch nicht in der Lage ist, Stickstoff (N) aus anorganischen Stoffen oder aus der Luft für den Aufbau von Körpereiweiß zu nutzen, ist er auf die Aufnahme von Eiweiß mit der Nahrung angewiesen. Ohne die Zufuhr von Proteinen ist kein Leben möglich und der Körper verfügt nicht über Proteinspeicher. Die Muskelmasse kann und darf nicht als Speicher im eigentlichen Sinne gesehen werden, da nach ihrem Abbau auch die Funktion (beispielsweise Bewegung) mehr möglich ist. Eiweiße sind wesentliche Bausteine aller Körperzellen, Bestandteile aller Körperflüssigkeiten und als Enzyme für den Ablauf lebensnotwendiger Funktionen zuständig. Eiweiße sind aus einer unterschiedlich großen Anzahl an Aminosäuren aufgebaut. Der Unterschied zu den Kohlenhydraten und den Fetten ist, dass Eiweiße neben den Elementen Kohlenstoff (C), Wasserstoff (H) und Sauerstoff (O) noch Stickstoff (N) enthalten.^[1] Zwei Aminosäuren besitzen außerdem ein

Schwefelatom (S), andere sind zusätzlich aus dem Element Phosphat (P) aufgebaut. Im erwachsenen Organismus entfallen 50% der Proteine auf das Muskelgewebe, 25% liegen im Bindegewebe in Form von Elastin und Keratin vor und 25% finden sich in den inneren Organen und im Blut wieder. Die Eiweißzufuhr sollte in ausreichender Menge täglich geschehen, um die Gesundheit zu erhalten und bestimmte Erkrankungen und lindern. Proteine setzen sich aus Aminosäuren zusammen und gerade in Aminosäuren steckt viel therapeutisches Potential. So zeigen beispielsweise Studien des renommierten Ernährungsforschers Professor Dr. Jürgen Spona, dass die die Supplementation von bestimmten Aminosäuren zur Linderung von leichten mit mittelgradigen Depressionen führen kann.

Funktionen der Eiweiße

Proteine sind Bestandteile aller Zellen und bestimmen den Bau, die Struktur und den Stoffwechsel der Zelle. Eiweiße erfüllen eine Reihe lebensnotwendiger Aufgaben im menschlichen Organismus. Sie dienen als

- Enzyme (Biokatalysatoren) und Hormone, beispielsweise Insulin
- Transportproteine, zum Beispiel Hämoglobin oder Lipoproteine
- Speicherproteine, zum Beispiel das eisenspeichernde Ferritin
- Bewegungsproteine, zum Beispiel Myosin und Actin in den Muskelzellen
- Strukturproteine, zum Beispiel Kollagen in Sehnen und Muskeln
- Antikörper in der Immunabwehr
- Überträger von Nervenimpulsen beispielsweise beim Sehvorgang^[2]
- Gerinnungsfaktoren, zum Beispiel Thrombin
- Puffer im Säure-Basen-Haushalt
- Energiebereitsteller im Hungerstoffwechsel oder bei Ausdauersport.^[3]

Die Energiedichte von Eiweißen beträgt 17,2 kJ/g (= 4,1 kcal/g). Die mit der Nahrung aufgenommenen Eiweiße werden im Dünndarm in ihre Bausteine zerlegt, die Aminosäuren werden resorbiert, um dann als Material für den Aufbau körpereigener Eiweiße zu dienen. Als Energiequelle setzt der Körper Eiweiß erst ein, wenn er die Kohlenhydratspeicher aufgebraucht hat. Dies geschieht während längerer Hungerperioden. In einem komplizierten chemischen Prozess kann in der Leber aus glukogenen Aminosäuren Glukose als Energielieferant hergestellt werden. Ketogene Aminosäuren können, ähnlich wie die Fettsäuren, zu Ketonkörpern abgebaut werden, die von den Organen in Zeiten der Mangelversorgung alternativ zur Glukose verstoffwechselt werden.

Eiweißbausteine (Aminosäuren)

Die Bezeichnungen der 20 vorkommenden Aminosäuren leiten sich häufig von den tierischen oder pflanzlichen Geweben ab, in denen sie zuerst entdeckt und isoliert wurden. So wurde Glutamin nach dem Weizenprotein Gluten benannt, Tyrosin nach dem griechischen Wort für Käse und Asparagin nach der lateinischen Bezeichnung für Spargel.^[4] Aminosäuren gehen untereinander Bindungen ein. Die Verkettung von zwei Aminosäuren wird als Dipeptid bezeichnet, von drei Aminosäuren als Tripeptid, von bis zu zehn Aminosäuren als Oligopeptid und von zehn bis 100 Aminosäuren als Polypeptid. Wenn mehr als 100 miteinander verknüpft sind, ist von Eiweißen die Rede. Eiweiße setzen sich im menschlichen Körper aus bis zu 20 verschiedenen Aminosäuren zusammen. Je nach Häufigkeit und Reihenfolge der zusammengesetzten Aminosäuren, gibt es nahezu unendliche Möglichkeiten der Aminosäurezusammensetzung.^[5]

Abbildung in dieser Leseprobe nicht enthalten

Abbildung: Aufbau von Aminosäuren

Die Aminogruppe und die Carboxylgruppe sind in allen Aminosäuren am gleichen C-Atom angeheftet. An dieses zentrale a-C-Atom sind folgende Gruppen gebunden:

- Eine Aminogruppe (-NH2)
- Eine Carboxylgruppe (-COOH)
- Ein Wasserstoffatom (-H)

Eine unterschiedliche Seitenkette (R)

Der Unterschied der einzelnen Aminosäuren liegt in der Art der Seitenkette (dem Rest), die eine unterschiedliche Struktur, Größe, elektrische Ladung und Wasserlöslichkeit hat.^[6] Die Aminosäuren werden in entbehrlich und unentbehrlich (essentiell) eingeteilt. Einige Aminosäuren sind teilweise unentbehrlich, da sie nur in bestimmten Phasen essentiell sind.

Unentbehrliche Aminosäuren = lebenswichtige Eiweißbausteine

Aminosäuren können über den Prozess der Transaminierung ineinander umgewandelt werden. Voraussetzung dafür ist, dass die entsprechende α-Ketosäure vom Organismus synthetisiert werden kann. Dies ist nur bei 11 der 20 proteinogenen Aminosäuren der Fall. Die übrigen 9 Aminosäuren müssen dem Organismus zugeführt werden, sie werden als unentbehrliche Aminosäuren bezeichnet und müssen mit dem Nahrungseiweiß aufgenommen werden.^[7]

Diese unentbehrlichen Aminosäuren sind: Histidin, Isoleucin, Leucin, Lysin, Methionin, Phenylalanin, Threonin, Tryptophan und Valin.^[8]

Einige entbehrliche Aminosäuren, die im Körper aus Vorstufen synthetisiert werden, sind nur für besondere Stoffwechselbelastungen unentbehrlich. Unter speziellen Bedingungen, wie zum Beispiel Fieber oder Infektionen, können diese durch die Eigensynthese nicht gebildet werden. In diesen Situationen werden sie zu bedingt unentbehrlichen Aminosäuren. Hierzu gehören beispielsweise Cystein, Tyrosin, Arginin und insbesondere Glutaminsäure.^[9] Es gibt einige angeborene Stoffwechselstörungen, bei denen Enzyme, die zur Synthese bestimmter Aminosäuren benötigt werden, ausfallen. Bekanntestes Beispiel ist die Phenylketonurie. Bei dieser Krankheit kann Phenylalanin nicht in Tyrosin umgewandelt werden, Tyrosin ist für diese Menschen eine essentielle Aminosäure.

[...]

^[1] De Groot 2001, S. 74

^[2] Schlieper 2000, S. 99

^[3] Der Brockhaus Ernährung, 2004, S. 146

^[4] Schlieper 2000, S.

^[5] Der Brockhaus Ernährung, S. 146

^[6] Schlieper 2000, S. 100

^[7] Kasper, 2004, S. 27

^[8] Kasper, 2004, S. 27

^[9] Richter, 2000, S. 143