Unterrichtsstunde: Experimentelle Erarbeitung der Temperaturabhängigkeit enzymatischer Reaktionen

1 Lerngruppe und Lehrkraft

Seit Beginn des Schuljahres unterrichte ich die Klasse 11, die sich aus 16 Schülerinnen und 17 Schülern zusammensetzt, im Rahmen des eigenverantwortlichen Unterrichts im Fach Biologie. Die Klasse wurde zu Beginn des Schuljahres aus zwei verschiedenen Klassen und drei Schülerinnen und Schülern^[1], die von einer anderen Schulform (Realschule) zum Gymnasium wechselten, gebildet. In der Lerngruppe befinden sich außerdem drei Schüler, die die Klasse wiederholen. Die einzelnen SuS besitzen daher sehr unterschiedliche Vorkenntnisse. Die wiederholenden SuS nehmen bisweilen Unterrichtsergebnisse vorweg.

Im Wesentlichen ist die Lehr- und Lernatmosphäre in der Lerngruppe zufriedenstellend. Mit Ausnahme einiger in der Klasse generell sehr unruhiger Schüler, die sehr häufig zur Aufmerksamkeit aufgefordert werden müssen, verfolgt die Lerngruppe in der Regel aktiv den Unterricht.

Die Lerngruppe ist in ihrer Mitarbeit und Leistung sehr heterogen. Während einige wenige SuS über ein beträchtliches Maß an Abstraktionsvermögen und Problemlösekompetenz verfügen^[2], bereitet anderen nicht nur die Erarbeitung abstrakter Unterrichtsinhalte, sondern auch die bloße Reproduktion dieser Inhalte Schwierigkeiten. Diese Lernschwierigkeiten sind jedoch meines Erachtens zum größten Teil auf eine geringe Motivation zurückzuführen, können aber bisweilen auch thematisch bedingt sein. Auch das Aufstellen von Hypothesen und die Auswertung von Experimenten fallen einigen SuS schwer.

Die Beteiligung am Unterricht in lehrergesteuerten Unterrichts- und Ergebnissicherungsphasen ist daher häufig auf die wenigen motivierten und leistungsstarken SuS beschränkt. Die von mir bei der Erarbeitung biologischer Sachverhalte immer wieder eingesetzte Sozialform der Gruppenarbeit hat sich für die Aktivierung der zurückhaltenden bzw. weniger motivierten SuS als positiv erwiesen, da diese dann mehr aus sich herauskommen bzw. so angeregt werden, sich an Diskussionen und Erarbeitungen zu beteiligen. So sind während der Gruppenarbeitsphasen eine recht hohe Schüleraktivität und ein produktiver Austausch der SuS untereinander zu beobachten. Gleiches gilt für Schülerexperimente, die aufgrund der bisherigen in dieser Klassenstufe vorgegebenen Themen nur vereinzelt durchgeführt werden konnten. In dieser Stunde sollen daher vorrangig im Kompetenzbereich des Erkenntnisgewinns die Hypothesenbildung, das Durchführen von Experimenten sowie die Deutung von Beobachtungen gefördert werden.

Die SuS besitzen aufgrund der in den zurückliegenden Unterrichtsstunden behandelten Themen Kenntnisse über die Grundlagen der Enzymatik. Die Reaktions-Geschwindigkeits-Temperatur-Regel (RGT-Regel), die in dieser Stunde von Bedeutung ist, wurde von mir im Unterricht nicht behandelt. Es ist aber nicht ausgeschlossen, dass die SuS aus anderen Unterrichten diese Regel bereits kennen. Wiederholt wurde von mir allerdings im Zusammenhang mit den enzymatischen Reaktionen der Vorgang der Diffusion.

Der Beobachtungsschwerpunkt dieser Stunde liegt auf der Gesprächsführung und Moderation während der Ergebnissicherung.

2 Das Thema aus pädagogischer und fachdidaktischer Sicht

Enzyme spielen eine zentrale Rolle im Stoffwechsel aller lebenden Organismen. Nahezu jede biochemische Reaktion wird von Enzymen bewerkstelligt und kontrolliert [1, S. 64]. Sie werden zudem heute in vielen Bereichen wie Medizin, Therapie und Biotechnik sowie in der Lebensmittelindustrie in großem Maßstab produziert und eingesetzt [2, S. 54]. Enzyme kommen damit häufig im Alltag der SuS vor, ohne dass es ihnen bewusst ist. So wird den SuS auch das in dieser Unterrichtsstunde genannte Beispiel der Verwendung von Enzymen in Waschmitteln zur Steigerung der Waschleistung weitestgehend unbekannt sein. Deshalb liegt die Intention dieser Unterrichtsstunde auch darin, den SuS die Allgegenwärtigkeit und den alltäglichen selbstverständlichen Gebrauch von Enzymen zu verdeutlichen.

Auch die Temperaturabhängigkeit von chemischen Reaktionen ist zwar eine Alltagserfahrung (z. B. Kühlung von Lebensmitteln, Aktivität von wechselwarmen Tieren), aber den SuS ebenfalls oftmals nicht bewusst. Deshalb soll den SuS in dieser Stunde die Temperaturabhängigkeit enzymatischer Reaktionen vermittelt werden, denn diese stellen eine wichtige Grundlage zur Erarbeitung und zum Verständnis weiterführender biologischer Themen in der Oberstufe dar, wie z. B. der Fotosynthese und der Zellatmung [3, S. 1]. Auch in den Rahmenrichtlinien für die gymnasiale Oberstufe ist die Behandlung von Enzymen und ihrer Eigen-schaften in dem Baustein „Realisierung der genetischen Information“ für die Vorstufe gefordert [4, S. 16]. In der vorangegangenen Sequenz haben die SuS bereits viele molekularbiologische Prozesse kennen gelernt, bei denen Enzyme in ihrer Funktion behandelt wurden.

In dieser Unterrichtsstunde sollen außerdem die SuS im Rahmen der Förderung der Kompetenz des Erkenntnisgewinns die experimentellen Fähigkeiten und damit einhergehend die naturwissenschaftlichen Denk- und Arbeitsweisen üben.

Enzyme stellen die Grundlage aller Lebensvorgänge dar. Sie beschleunigen als Katalysatoren der Zelle Stoffwechselreaktionen, indem sie die Aktivierungsenergie herabsetzen [5, S. 105]. So können Reaktionen oft schon bei der im Organismus vorhandenen relativ niedrigen Temperatur ablaufen. Da alle Stoffwechsel-prozesse der Organismen durch spezifische Enzyme katalysiert werden, gibt es kein Leben ohne Enzyme.

Die meisten Enzyme sind Proteine, deren Aminosäurekette zu einer charakteristischen Raumstruktur (Tertiär- und Quartärstruktur) gefaltet ist, sodass dabei eine muldenartige Vertiefung, das aktive Zentrum entsteht. Das aktive Zentrum ist die katalytisch wirksame Region eines Enzyms, an das nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip der jeweilige Ausgangsstoff für die katalysierende Reaktion, das Substrat, binden kann. Dadurch entsteht ein so genannter Enzym-Substrat-Komplex. Das Substrat wird in die Produkte umgewandelt, welche das aktive Zentrum verlassen. Das Enzym geht unverändert aus der Reaktion hervor und kann weitere Reaktionszyklen durchlaufen [5, S. 108].

Die Anzahl der Substratmoleküle, die ein Enzymmolekül pro Zeiteinheit in das Reaktionsprodukt umwandelt, stellt ein Maß für die Reaktionsgeschwindigkeit und damit für die Enzymaktivität dar [2, S. 47]. Die Geschwindigkeit einer enzymatischen Reaktion ist von verschiedenen Faktoren abhängig, so z. B. von der Konzentration des Substrats bzw. des Enzyms, der Temperatur, dem pH-Wert, der Konzentration von Salzen, dem Vorhandensein von Hemmstoffen und auch von der spezifischen Aktivität des jeweiligen Enzyms [5, S. 109]. In dieser Stunde beschränke ich mich allerdings ausschließlich auf den Faktor Temperatur, da dieser Einfluss auf die Enzymaktivität im Experiment am deutlichsten gezeigt werden kann.^[3] Die Temperatur hat über zwei verschiedene Mechanismen Einfluss auf die Enzymaktivität: Grundsätzlich nimmt, wie bei allen anderen chemischen Reaktionen auch, die Reaktionsgeschwindigkeit enzymatischer Reaktionen nach der RGT-Regel mit steigender Temperatur zu: Bei chemischen Reaktionen führt eine Temperaturerhöhung von 10°C zu einer Verdopplung der Reaktionsgeschwindigkeit. Dieser Sachverhalt ist durch die bei höheren Temperaturen stärkere Teilchenbewegung zu erklären, wodurch Enzym und Substrat mit einer größeren Wahrscheinlichkeit aufeinander treffen. [5, S. 109; 1, S. 65]

Ab einer bestimmten Temperatur fällt jedoch die Geschwindigkeit der enzymatischen Reaktion mit jedem weiteren Temperaturanstieg rapide ab. An diesem Punkt stört die Wärmeenergie die Wasserstoffbrücken und andere nichtkovalente Wechselwirkungen, welche die räumliche Struktur der Enzymmoleküle stabilisieren, so dass das Proteinmolekül irreversibel verändert wird (Denaturierung). [5, S. 109].

Enzyme, wie Proteasen, Amylasen, Lipasen und Cellulasen sind schon lange Bestandteil vieler Waschmittel [6]. Sie helfen beim Waschen, indem sie Schmutzstoffe wie Fette, Proteine oder Stärke abbauen. Die Enzyme ermöglichen im Zusammenspiel mit den restlichen Waschmittelbestandteilen bereits bei niedrigen Wasch-temperaturen Waschleistungen, wie sie früher ansonsten nur mit der Hochtemperaturwäsche (100°C) erreicht wurden [7, S. 4]. Bei zu hohen Temperaturen besteht allerdings die Gefahr der Denaturierung. Die Temperaturgrenzen sind artspezifisch [1, S. 69], worauf in dieser Stunde nicht näher eingegangen werden soll. Das von mir in Vorversuchen ermittelte Temperaturoptimum der Katalase beträgt ca. 40°C.

Bis vor kurzem produzierte man die Waschmittelenzyme mit natürlich vorkommenden Mikroorganismen. Heute verändern immer mehr Hersteller diese Organismen mit Hilfe von Gentechnik, um effizientere und stabilere Enzyme zu gewinnen, die auch bei höheren Waschtemperaturen (bis 90°C) ihre Wirkung beibe-halten [6]. Auf diese Besonderheit und auf Problematiken, die im Zusammenhang mit dem Einsatz von Enzymen in Waschmitteln auftreten können, wie z. B. allergische Reaktionen und Hautreizungen, soll in dieser Stunde nicht eingegangen werden.

Das Enzym Katalase, das in allen Tier- und Pflanzenzellen vorkommt und dort das als Zellgift wirkende Wasserstoffperoxid (H2O2) durch die Zerlegung in Wasser und Sauerstoff unschädlich macht, kommt nur in Waschmitteln vor, die Bleichungsmittel enthalten. Es ist aber zur experimentellen Erarbeitung verschiedener Aspekte der Enzymaktivität im Unterricht besonders gut geeignet [vgl. 8, S. 44]. So sind quantitative Experi-mente mit Katalase einfacher als bei anderen Enzymen durchführbar, da lediglich das Volumen des sich entwickelnden Sauerstoffs zu messen ist. Weil die Katalase sehr schnell reagiert, erfordert die Durchführung des Experiments im Vergleich zu anderen verhältnismäßig wenig Zeit. Das Enzym kommt u. a. in Hefe in den für diese Versuche benötigten Mengen vor und ist damit leicht zu beschaffen. Die Wirkungsweise des Enzyms Katalase in Verbindung mit Wasserstoffperoxid ist den SuS bereits aus einer vorangegangenen Stunde bekannt. Auch sind ihnen die Sicherheitsvorkehrungen im Umgang mit Wasserstoffperoxid geläufig.

Die Bestimmung der Aktivität des Enzyms Katalase bei unterschiedlichen Temperaturen erfolgt in der heutigen Stunde über das Volumen des bei der Enzymreaktion entstehenden Sauerstoffs, sichtbar durch die Höhe der sich bildenden Schaumkronen [9, S. 72ff]. In diesem Verfahren kann zwar nicht die genaue Menge des entstandenen Sauerstoffs ermittelt werden, dafür ist es aber sehr anschaulich und führte in den von mir durchgeführten Vorversuchen, im Gegensatz zu anderen Messverfahren, zu aussagekräftigen Ergebnissen.

Die Bestimmung der Enzymaktivität wird in diesem Versuch von 0° bis 70°C in 10°C-Abständen von den SuS ermittelt, um eine größere Anzahl an Messwerten für die anschließende Diagrammerstellung zu erhal-ten. Damit kann die Aktivität des Enzyms innerhalb des zu messenden Temperaturbereichs genauer darge-stellt und eventuelle Fehlmessungen einer Gruppe ausgeglichen werden.

In der Hausaufgabe sollen die SuS ihre in der Stunde erworbenen Kenntnisse auf ein Beispiel aus der Natur anwenden und damit ihr Wissen festigen.

[...]

^[1] Schülerinnen und Schüler werden im Folgenden mit SuS abgekürzt.

^[2] Vgl. Kompetenzprofil der Lerngruppe

^[3] Ursprünglich war geplant, in dieser Unterrichtsstunde die Abhängigkeit der Enzymaktivität von der Substratkon-zentration zu behandeln. Vorversuche haben allerdings ergeben, dass die Ergebnisse nicht aussagekräftig genug sind.