Eigenschaften und Wirkungsweise von Enzymen

Eigenschaften und Wirkungsweise von Enzymen

1. Eigenschaften von Enzymen

1.1. Bedeutung der Enzyme für den Stoffwechsel:

1. Senkung der Aktivierungsenergie

- notwendige kinet. Energie zum Ablauf einer an sich freiwilligen Reaktion = Aktivierungsenergie

- Reaktionsgeschindigkeit hängt von der kinetischen Energie der zusammenprallenden Teilchen ab

- dieser Bertag muss aufgebracht werden, um die zwischenmolekularen Bindungen zu überwinden

- durch Bildung eines Zwischenkomplexes ( Enzym-Substrat-Komplex ) - Reaktion zwischen zwei

Substratmolekülen beschleunigt - Spaltung von Nährstoffen begünstigt / beschleunigt

- so Stärkespaltung im Mund möglich

2. Wirkung als Biokatalysator bei Nährstoffabbau in den Zellen

- Umwandlung hochmolekularer Stoffe in niedermolekulare Stoffe gefördert ( da Senkung der

Aktivierungsenergie )

- Abbau aufgenommener Nährstoffe bei der Ernährung und Verarbeitung ermöglicht

3. außerordentlich spezifische Katalysatoren ( betrifft sowohl Wahl der Substrate als auch Art der katalysierten Reaktion )

- einzelnes Enzym katalysiert meist nur sehr wenige, häufig nur eine einzelne Reaktion - daher hohe

Reaktionsspezifität

- so ausgeprägt. dass sie sich zur Klassifizierung der Enzyme eignet

- im Hinblick auf das Substrat, das sie umsetzen, sind Enzyme oft sehr spezifisch - Substratspezifität

- dadurch wird die Katalyse zahlreicher Stoffe ermöglicht - für jedes Substrat ein passendes Enzym -

keine „Überforderung“ der Enzyme, da jedes seine Aufgabe hat

- angemessene Umsetzung der Stoffe ermöglicht ohne Zerstörung oder Verfall der bedeutenden

Reaktionsprodukte

4. Katalyse von Synthesen

- Vermeidung von Krankheiten

- z.B. Kwashiorkor - bei Fehlen von AS in der Nahrung, die der Mensch selbst nicht synthetisieren

kann - da Fehlen von Enzymen, die diese Synthesen katalysieren

1.2. Einfluss der Enzyme auf die Aktivierungsenergie

- Reaktionsgeschwindigkeit: abhängig von der kinetischen Energie der zusammenprallenden Teilchen

- Aktivierungsenergie: kinetische Energie, die nötig ist, damit eine an sich freiwillig ablaufende Reaktion in Gang kommt

- Reaktionen laufen nicht ab, wenn die zum Start notwendige Energie zu hoch ist - Enzyme setzen diesen Betrag herab - Aktivierungsenergie für nicht katalysierte Reaktion > Aktivierungsenergie für katalysierte Reaktion

- Aktivierungsenergie kommt zu dem Energieniveau der Ausgangsstoffe;nach der Reaktion sinkt das

Energieniveau der Endprodukte; Differenz = Energiegewinn

- Senkung der Aktivierungsenergie - Ablauf:

1. Bildung eines Zwischenkomplexes der Substratmoleküle mit einem Enymmolekül ( Enzym Substrat-Komplex ); dadurch Schaffung eines neuen Rektionsweges, dessen Akt.-Energie niedriger liegt als diejenige der unkatalysierten Rkt.

2. Beschleunigung der Reaktion zwischen zwei Substratmolekülen, da Aktivierungsenergie gesenkt und Energieberg umgangen

3. Spaltung von Nährstoffen begünstigt und beschleunigt, z.B. Stärkespaltung im Mund bei 37 °C!

4. durch Zerfall des Komplexes entsteht das Produkt und das unveränderte Enzym wird wieder frei

1.3.Verlauf einer enzymatischen Reaktion:

Der umzusetzende, hochmolekulare Stoff ( Substrat ) wird an dem aktiven Zentrum des Enzyms gebunden. Das aktive Zentrum ist die Substratbindungsstelle am Enzym, an der das Enzym das Substrat bindet. Es ist nicht das ganze Proteinmolekül für die katalytische Aktivität verantwortlich, sondern nur dieses aktive Zentrum, eine Höhle / Spalte im dreidimensional gefalteten Enzymmolekül. So ergibt sich der Enzym- Substrat-Komplex, eine relativ lockere Verbindung zwischen Substrat und Enzym. Durch die Bildung dieses Komplexes wird ein neuer Reaktionsweg geschaffen, dessen Aktivierungsenergie niedriger liegt als diejenige der unkatalysierten Reaktion Dabei ist die Substratspezifität der Enzyme von großer Bedeutung.

D. H. nicht jedes Enzym kann jedes Substrat binden. Das „Auswahlverfahren“ der enzyme ist das Schlüssel-Schloss-Prinzip. Somit kann ein Enzym nur bestimmte Substrate aufnehmen, die in die Höhle, d.h in das aktive Zentrum „passen“. Das Enzym erkennt sein Substratmolekül am chem. Bau (zwischen Enzym und Sustrat wirken dabei Wasserstoffbrückenbindung und Ionenbindung).

Wenn ein Substrat ein passendes Enzym gefunden hat bzw. umgekehrt, wird durch die Bildung dieses Zwischenkomplexes die Aktivierungsenergie, die für den Beginn der Reaktion ( Spaltung des Stoffes ) notwendig ist, gesenkt. Der „Energieberg“ wird somit umgangen, wodurch die Reaktion schneller und bei Körpertemperatur abläuft.

Wenn die Aktivierungsenergie für diese katalysierte Reaktion aufgebracht werden kann ( 36 °C ), zerfällt der Enzym-Substrat- Komplex wieder in die Produkte und das unverändete Enzym. Dabei gibt das Enzym nicht den anfangs aufgenommenen hochmolekularen Stoff ab, sondern den in seine Bestandteile augespaltenen, niedermolekularen Ausgangsstoff. Somit wurden die starken zwischenmolekularen Kräfte innerhalb des Substrates, wodurch dieses zusammengehalten wurde, überwunden und die Bindung gelöst. Diese Umsetzung der Substratmoleküle ist energieverbrauchend. Einige Tausend Enzyme katalysieren eine große Zahl verschiedenster Reaktionen, daher ist eine Anpassung der Stoffwechselaktivitäten an den Bedarf für die Zelle von großer Bedeutung.

Ein Enzym ist dabei um so aktiver, je mehr Substratmoleküle es in einer bestimmten Zeit umsetzt. Bei einer steigenden Menge an Substraten setzt das Enzym dieses immer schneller um. D. H. eine Erhöhung der Substratkonzentration führt zu einem Anstieg der Reaktionsgeschwindigkeit. Nimmt die Konzentration weiter zu, strebt die Reaktionsgeschwindigkeit V einem Maximum zu, sie geht asymptotisch gegen Vmax. Wenn alee Enzymmoleküle als E-S-Komplex vorliegen, hat das Enzym seine maximale Umsatzrate erreicht.

2. Bedingungen der Enzymreaktion

2.1. Einfluss von Temperatur und pH-Wert auf die Enzymwirkung:

1. Temperatur:
- bei steigender Temperatur Zunahme der Zahl der Zusammenstöße d. Teilchen - mehr Energie Reaktion gefördert; z.B. schneller die Aktivierungsenergie aufgebracht - Reaktion ermöglicht
- Beschleunigung von Stoffwechselvorgängen durch Wärme - gilt für alle enzymkatalysierten Vorgänge - nur bis zu einem best. T-Optimum, danach schneller Abfall der Enzymtätigkeit - Grund: zunehmende chem. Veränderung der Zellenzyme ( Inaktivierung = Denaturierung der Zelle ), d.h. steigende Temp. bewirkt Steigen der Enzymaktivität
- T-Optimum bei warmblütigen Lebewesen: meist im Bereich der Körpertemperatur

2. pH-Wert:

- manche Mikroorganismen können bei pH-Werten wachesn, die bei anderen keine
Stoffwechselreaktionen mehr zulassen
- Entfaltung der katalytischen Aktivität der Enzyme auch außerhalb der Zelle im Reagenzglas -
Bestimmung des pH-Optimums aller isolierbaren Enzyme möglich; z.B. Pepsin d. Magens um pH = 2; Enzyme Dünndarm um pH = 8-9
- je nach Enzym gibt es pH-Bereiche, in denen das Enzym einen Wirkungsanstieg verzeichnet, bis
zum Erreichen des pH-Optimums ( spezifisch für jedes Enzym )
- nach Erreichen des Optimums kommt es bei weiterem Anstieg des pH-Wertes zu einem Abfall

der Enzymaktivität

3. Enzymbeeinflussung

3.1. Kompetitive Hemmung:

- Enzym erkennt sein Substratmolekül am chem. Bau - locker an d. Enzym gebunden und wieder freigelassen

- häufig unterscheiden sich soclhe Folgeprodukte von Reaktionen in ihrer Struktur nur geringfügig von der Ausgangsverbindung - strukturell ähnliches Molekül kann ebenfalls an d. aktiven Zentrum des Enzyms angelagert werden, es wird jedoch nicht umgesetzt

- dieses Molekül blockiert das Enzymmolekül; konkurriert um die Bindungsstelle am Enzym

- durch Erhöhung der Substratkonzentration kann die Hemmung beeinflusst werden

- Nutzung: substratanaloge Stoffe, z.B. in der Chemotherapie von Infektionskrankheiten Substanzen, die für den Menschen ungiftig sind, können bei ihrer Einnahme den Stoffwechsel von Mikroorganismen blockieren und somit bakteriostatisch wirken

3.2. Nichkompetitive ( allosterische ) Hemmung:

- Moleküle, die in ihrer Struktur keine Ähnlichkeit mit dem Substratmolekül haben und trotzdem die Enzymaktivität beeinflussen

- nicht von Substratbindungsstelle ( akt. Zentrum ) gebunden - lagern sich an einer anderen Stelle an das Enzymmolekül an - bewirken dort Änderung in der dreidimensionalen Struktur des Enzymmoleküls

- Bindung des richtigen Substrats wird erschwert, Umsatz gehemmt

- nichtkompetitive Inhibitormoleküle konkurrieren nicht mit dem Substrat um die

Bindungsstelle am Enzym - daher kann durch Erhöhung der Substratkonzentration die

Hemmung nicht beeinflusst werden

- Beispiel: ATP - bindet sich reversibel an das Enzym Phosphofructokinase, verändert die

dreidimensionale Struktur und damit die katalytische Aktivität des Enzyms

- auch möglich: Erhöhung der Umsatzgeschwindigkeit des Substrats durch das

nichtkompetitive Molekül = nichtkompetitives Aktivatormolekül

4. Anwendung von Enzymen in Medizin und Technik:

4.1. Medizin:

4.1.1. medizinische Diagnostik; z.B. Bestimmung der Blutzuckerkonzentration, enzymat. Testmethoden

4.1.2. Behebung von Verdauungsproblemen ( verursacht durch mangelhafte Enzym- Synthese )

- Gewinn von Enzymen aus der Bauchspeicheldrüse von Schweinen oder aus Pilzzellen

4.1.3. Entwicklung von Teststreifen

- Eigenschaft von Enzymen, nur eine Substanz unter vielen umzusetzen,ausgenutzt

- Glu-Mengen direkt aus Blut oder Harn quantitativ bestimmbar

4.1.4. pflanzliche Enzyme greifen Körperwand von Spulwürmern an ( z.B. Papain ), die Hemmstoffe gegen die eiweißverdauuenden tier. und menschl. Enzyme abscheiden, um einer Verdauung zu entgehen - werden vertrieben

4.1.5. Behandlung von bakteriellen Halsinfektionen mit Lutschtabletten

4.2. Technik

Enzym Lysozym, natürlicherweise im Sekret von Auge und Nase, greift Bakterienzellwand an

4.2.1. Waschmittel, Lederverarbeitung, Käseherstellung ( z.B Protease )

4.2.2. Stärkeverzuckerung, Backprozesse ( z.B. Amylase )

4.2.3. Glucoseherstellung ( Glycoamylase )

4.2.4. Fructoseproduktion ( Glucose-Isomerase )

4.2.5. Klärung von Molkereiabwasser ( Lactase )

4.2.6. Gemüse- und Obstsaftverarbeitung ( Pectinase )

4.2.7. Bio-Waschmittel